|
|
|
|
|
|
|
|
- mercredi 28. octobre 2015
Fibrillation auriculaire
- samedi 19. septembre 2015
L\'entrainement en aérobie diminue l\'hyperréactivité bronchique (HRB) et l\'inflammation systémique chez les patients souffrant d\'asthme modéré à sévère: un essai randomisé contrôlé.
- samedi 15. août 2015
Consommation d\'aliments épicés et mortalité toutes causes et spécifiques: une étude de cohorte basée sur la population.
- mercredi 22. juillet 2015
Le tabagisme passif est associé à l\'inflammation vasculaire...
- dimanche 28. juin 2015
Antibiothérapie versus Appendicectomie en traitement d\'une appendicite aigüe non compliquée: l\'essai clinique randomisé APPAC
- mardi 9. juin 2015
Qualité de l\'air intérieur, ventilation et santé respiratoire chez les résidents âgés vivant en maison médicalisée en Europe.
- jeudi 23. avril 2015
Association entre sauna accidents cardiovasculaires fatals et mortalité toutes causes
- mercredi 11. mars 2015
Associations dose-réponse entre une activité cycliste et le risque d\'hypertension artérielle (HTA)
- lundi 2. mars 2015
Longévité et déterminants de l\'immunité humorale protectrice après infection grippale pandémique.
- dimanche 15. février 2015
Prévalence de la bronchoconstriction induite par l’exercice (BIE) et de l’obstruction laryngée induite par l’exercice (OLIE) dans une population générale d’adolescents.
|
|
|
|
|
|
Invités en ligne : 1099
Membres en ligne : 0
Membres enregistrés : 5,082
Membre le plus récent : abderahmene
|
|
|
|
Un commutateur biologique au service de l'imagerie |
|
| Des chercheurs de l'Institut de Biologie Structurale Jean-Pierre Ebel (IBS, Institut mixte CEA-CNRS-Université Joseph Fourier, Grenoble) et de l'ESRF (European Synchrotron Radiation Facility, Grenoble), en collaboration avec des équipes allemandes et anglaises, viennent de développer une nouvelle protéine fluorescente dérivée de la GFP (green fluorescent protein). Cette protéine, Iris-FP, devrait permettre de suivre avec une très haute résolution la dynamique spatio-temporelle des protéines par microscopie. Ces résultats, qui apportent de nouvelles perspectives en nanoscopie (1) et en biophotonique (2), viennent d'être publiés en ligne par la revue Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
En plein essor ces dernières années, la nanoscopie regroupe l'ensemble des techniques de microscopie permettant d'obtenir une résolution spatiale de l'ordre de quelques dizaines de nanomètres. Une résolution bien supérieure à celle de la microscopie optique traditionnelle.
Une de ces techniques est basée sur l'utilisation de nouvelles protéines fluorescentes dérivées de la protéine naturelle GFP, dont la fluorescence peut être modulée de façon contrôlée. Afin d'améliorer ce principe, de nombreuses équipes de biologie structurale tentent de développer de nouvelles protéines fluorescentes. Parmi ces nouvelles générations de protéines, certaines possèdent la propriété d'être photocommutables, c'est-à-dire qu'elles peuvent être « allumées » ou « éteintes » sur commande. D'autres, capables de photoconversion, ont la capacité de changer de couleur de façon contrôlée quand elles sont excitées par la lumière d'un laser.
Dans cette étude récemment publiée par la revue PNAS, les chercheurs ont développé une nouvelle protéine, Iris-FP, qui présente la particularité de posséder ces deux propriétés. Le rayonnement X de l'ESRF leur a permis d'obtenir sa structure et d'en caractériser toutes les formes lumineuses.
Iris-FP est un marqueur très flexible et un outil qui va permettre d'améliorer encore les techniques de microscopie. En effet, fusionnée par génie génétique avec une protéine donnée, Iris-FP devrait permettre de faire un suivi dynamique très précis des mouvements de cette protéine dans la cellule, dans l'espace et au cours du temps.
Au-delà de leur utilisation en microscopie, le développement de ces nouvelles sondes fluorescentes ouvre de nouvelles perspectives dans le domaine des nanotechnologies. Des applications novatrices peuvent ainsi être envisagées comme, par exemple, la conception de mémoires de stockage basées sur le changement de couleur de cristaux de ces protéines. En perspective, la possibilité de stocker un nombre considérable d'informations dans des structures de taille nanométrique.
Source: CNRS
|
|
|
|
|
|
|
|
Aucun Commentaire n'a été publié.
|
|
|
Connectez-vous pour publier un Commentaire.
|
|
|
L'évalutation n'est disponible que pour les membres.
Connectez-vous ou enregistrez-vous pour voter.
Aucune évaluation publiée.
|
|
|
| |