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Relation entre le stress endoplasmique des neurones et les maladies neurodégénératives
Recherches médicalesLes équipes des Professeurs Mikoshiba et Higo, chercheurs au RIKEN Brain Institute de Wako et travaillant sur les maladies neurodégénératives, ont récemment fait d'importantes découvertes sur la biologie cellulaire des neurones affectés par certains troubles neurodégénératifs. Ils ont notamment mis en lumière le lien entre le stress du réticulum endoplasmique et une protéine régulant les échanges d'ions calcium.


Le réticulum endoplasmique est un des constituants vitaux de la cellule. Situé non loin du noyau, il assure notamment la production, l'assemblage et le repliement de protéines. Il a aussi la caractéristique d'agir comme un réservoir à ions calcium essentiels pour de nombreuses réactions cellulaires. Le réticulum endoplasmique est parfois sujet à un stress. Ainsi, en cas d'une accumulation de protéines mal repliées le réticulum peut activer une voie métabolique spécifique permettant de réguler cette synthèse trop abondante de protéines en assurant leur bonne conformation : c'est la réponse UPR (Unfold Protein Response). Lorsque le stress devient trop intense, le réticulum ne peut plus faire face et cela induit la mort de la cellule par apoptose.


Dans le cerveau, un tel phénomène est identifié comme l'une des causes des maladies neurodégénératives telle que la maladie d'Alzheimer ou la chorée d'Huntington sur les neurones. Le mécanisme impliqué était encore mal compris. Afin de clarifier ce mécanisme, les chercheurs ont étudié la relation entre le stress du réticulum endoplasmique et une protéine appelée récepteur de type 1 à l'inositol 1,4,5-trisphosphate (IP3R1) jouant le rôle de canal permettant aux ions calcium de sortir du réticulum afin de réguler le milieu intracellulaire.


En utilisant une technique d'observation par sondes fluorescentes, les chercheurs ont montré que les récepteurs IP3R1 libéraient moins d'ions calcium chez les cellules neuronales soumises à un stress endoplasmique très intense. Ils ont également identifié la protéine GRP78, régulant habituellement la réponse cellulaire au stress, comme une protéine interagissant activement avec IP3R1, lui assurant sa bonne activité. Or l'action de cette protéine chaperonne [1] semble elle aussi inhibée sous l'influence de ces conditions environnementales.


Afin d'analyser la relation entre le stress endoplasmique et les maladies neurodégénératives, des cellules neuronales de souris atteintes de la maladie d'Huntington ont été étudiées. Les résultats montrent une interaction quasi inexistante entre les deux protéines IP3R1 et GRP78 sous l'effet du stress et un échange impossible des ions calcium. La fonction remplie par IP3R1, avec le soutien de GRP78, de protéger le cerveau en libérant des ions calcium en situation de stress endoplasmique n'est ainsi plus assurée et le processus de mort cellulaire commence : les neurones disparaissent peu à peu.


Le développement d'une méthode permettant de restaurer IP3R1 pourraient prévenir la progression de la maladie ou bien d'en atténuer certains symptômes. Ces résultats pourraient également être exploitables pour d'autres troubles tels que la maladie d'Alzheimer.

--

[1] Une protéine chaperonne est une protéine agissant comme un soutien permettant à d'autres protéines de terminer leur maturation en les repliant de façon tridimensionnelle, leur assurant ainsi une bonne activité.


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